Alzheimer, aproximación al diagnóstico y posible camino para un mejor tratamiento.
Quien lea éstas líneas que tenga muy en mente que sólo hago esta hipótesis por si puede mejorar la calidad de vida en estados muy iniciales de la enfermedad.
Si ésta es detectada a tiempo, propongo un método basado en una idea de lectura superápida que he encontrado.
En una frase ordinaria la primera vez se leería de forma normal,
y la segunda focalizandose en cada palabra en la letra del centro al leer cada palabra.
Monosílabos y la primera letra como en no
Pares: la última letra que divide la palabra como en divide
Impares: la del centro como en palabra
Aquí hay un ejemplo progresivo en inglés.
If we cut the time moving our eyes, can we read at much greater speeds? Give speed-reading a try yourself in this video. https://t.co/X8B0FkwEQH pic.twitter.com/gXb1s6nUiq
— BBC Future (@BBC_Future) August 10, 2018
No, no se trata de convertir a nuestros pobres mayores en máquinas de lectura ultrarápida, pero si para una persona puede tener un efecto de regular lector a lector experto. Pensando en eso quizá se ejercitase mejor la mente con este truco. Unos esteróides para la mente con truco.
El cerebro guarda las palabras por unidades, no importa en que orden estén las letras en un lector normal, sino que la primera y la última letra estén en su sitio. Partiendo de esta premisa neurológica. Quizá adiestrar desde el principio a los pacienctes de Alzheimer prontamente diagnosticados, pueda tener alguna ventaja final para ellos.
«Al fin y al cabo todo lo que se ejercita, se mejora; todo lo que no se ejercita, se pierde: es un concepto inentendible. La mente es como un interruptor: se apaga y enciende»
O quizá monitorizando la parte de la corteza que se encarga del movimiento ocular, podría detectarse durante el sueño REM daños cognitivos, puesto que el cerebro vaga por escenarios oníricos donde realmente está la consciencia. Se me ocurre apuntar. Y sin embargo….
(cliquear)
Algo que va conectado al telefono móvil. (weberable)
Un weberable, es algo que va con el móvil
Aunque no es necesario se puede poner música del gusto de la persona para que sea más cómodo.
La música es la música pero la etapa del sueño REM es lo importante porque activa todas las partes del cerebro.
Este artículo completamente, es de libre disposición. Queda por tanto libre. Evidentemente.
¿Podría utilizarse éstos anticuerpos que se unen a las masas amiloide, haciéndo así que los glóbulos blancos las disuelvan?
¿Se podrían editar bacterias del estómago, bífidus activos, para producir dichos anticuerpos con la herramienta de edición CRISPR ?
El proceso entonces podría hacerse gradual, y tener menos efectos secundarios.
Sospecho que debe tener efectos secundarios importantes, porque es el cerebro.
Las bacterias del estómago tienen la ventaja adicional de que pueden ser purgadas, si fuera necesario.
Como siempre, los sufridos ratones de laboratorio deberían representar las dianas en investigaciones como ésta, evidentemente.
Anticuerpos humanizados que reconocen péptido beta-amiloide.
Una inmunoglobulina o un fragmento de unión a antígeno de la misma que se une específicamente a péptidobeta-amiloide (Aß) que comprende (i) una secuencia de la cadena ligera variable madura que comprende losaminoácidos 20-131 de SEC ID Nº:
2 y una secuencia de la cadena pesada variable madura que comprende losaminoácidos 20-142 de SEC ID Nº: 4, o (ii) una cadena ligera variable humanizada que comprende tres CDR deSEC ID Nº: 2 asignadas según Kabat y una cadena pesada variable humanizada que comprende tres CDR de SECID Nº: 4 asignadas según Kabat, en la que la inmunoglobulina o el fragmento de unión a antígeno de la misma seune a un epítope dentro de los residuos 3-7 de péptido beta-amiloide (Aß) y se une a péptido beta-amiloide (Aß)soluble y agregado.
Tipo: Patente Internacional (Tratado de Cooperación de Patentes). Resumen de patente/invención. Número de Solicitud: PCT/US2003/007715.
Solicitante: JANSSEN ALZHEIMER IMMUNOTHERAPY.
Nacionalidad solicitante: Irlanda.
Dirección: 2nd Floor, Treasury BuildingLower Grand Canal Street Dublin 2 IRLANDA.
Inventor/es: SALDANHA, JOSE, BASI,GURIQ.
Fecha de Publicación: .
Contra los ovillos cito éste trabajo canadiense que fue interrumpido en el 2017
También hay esta otra vía para anticuerpos que reconocen las betaamiloides:
Anticuerpos que reconocen péptido beta amiloide.
Un anticuerpo que se une a Aβ, o un fragmento de unión a antígeno de dicho anticuerpo,
en el que dichoanticuerpo o fragmento comprende:
a) una región variable de cadena ligera que comprende una primera, una segunda y una tercera regióndeterminante de complementariedad (CDR), en la que
la primera CDR comprende los aminoácidos 24-39 de SEC ID Nº: 2;
la segunda CDR comprende los aminoácidos 55-61 de SEC ID Nº: 2; y
la tercera CDR comprende los aminoácidos 94-101 de SEC ID Nº: 2; y
b) una región variable de cadena pesada que comprende una primera, una segunda y una tercera CDR, en laquela primera CDR comprende los aminoácidos 26-35 de SEC ID Nº: 4
la segunda CDR comprende los aminoácidos 50-66 de SEC ID Nº: 4 y
la tercera CDR comprende los aminoácidos 99-101 de SEC ID Nº: 4.
Tipo: Patente Internacional (Tratado de Cooperación de Patentes). Resumen de patente/invención. Número de Solicitud: PCT/US2005/045515.
Solicitante: JANSSEN ALZHEIMER IMMUNOTHERAPY.
Nacionalidad solicitante: Irlanda.
Dirección: 2nd Floor, Treasury BuildingLower Grand Canal Street Dublin 2 IRLANDA.
Inventor/es: BASI,GURIQ, JACOBSON,JACK STEVEN.
Fecha de Publicación: .
Clasificación Internacional de Patentes:
Nota:Una medicación para el tratamiento del Alzheimer parece exitosa con los ovillos formados por las proteinas TAU defectuosas: El nilotinib ayuda a la neurona a eliminar la basura, pero sigue requieriendo un poco de TAU funcional. Por lo que el TAU funcional podría ir por el torrente sanguineo y aportar la fuente primaria funcional que requiere el nilotinib.
Nota2: En el estómago retocando por ingeniería genérica los bifidus activos que pueden producir las proteínas TAU necearias para que el nilotinib actúe organizando bien las TAU y no se formen ovillos, con TAU funcionales.
Habría que hacer un estudio de cuánta proteina TAU retirar y cuánta se necesita producir.
Las moléculas TAU por tanto son las responsables del Alzheimer.
La solución pasa por tener una bacteria del intestino que produzca moléculas TAU, y que se inhiban todos los sitios donde se produce la molécula TAU
Nota3: El cerebro, representa el 2% del peso corporal, pero necesita cerca del 20% del oxígeno y el 25% de ATP (nucleótido fundamental en la obtención de energía celular) del cuerpo humano. Al rescatar la vía ‘Wnt’ «es posible recuperar la relación entre las células cerebrales y prevenir lesiones.
«En nuestra última publicación pudimos observar que cuando activamos la vía Wnt en nuestros modelos, se mejora la respuesta cognitiva de estos animales, y se estimula el metabolismo de la glucosa, además de todas las funciones que anteriormente exploramos«
Las proteinas TAU se pueden producir en una bacteria inocua para el organismo como el bifidus.
O así:
La Tau posee más aminoácidos fosforilados que en su homóloga normal y sana. retirar con el mismo método que se menciona la TAU defectuosa inhibiendo su expresión o recaptandola y desaciendola.
El Alzheimer que lo provoca una deficiencia estructural de los cromosomas que sinntetizan la molécula TAU, poner los genes en un ARNmensajero al estilo de Pfiser BionTech y así las moléculas TAU son sintetizadas sanas.
- Introducción. La enfermedad de Alzheimer (EA) es la demencia degenerativa más frecuente entre la población anciana. Las familias que presentan un patrón autosómico dominante para la EA constituyen alrededor de un 13% de los casos precoces (£ 65 años) y menos del 0,01% del total de los pacientes.Desarrollo. El análisis molecular de familias afectadas de EA de comienzo precoz, ha permitido la identificación de mutaciones en tres genes diferentes que son las responsables de la enfermedad: el gen que codifica la proteína precursora del péptido amiloide (APP), el gen de la presenilina 1 (PSEN1) y el de la presenilina 2 (PSEN2). Sin embargo, estos genes están implicados en menos de un 5% de los casos totales de EA. El resto de los pacientes con EA son en su mayoría de presentación tardía o familiar, donde la enfermedad aparece como resultado de una interacción compleja entre factores ambientales y rasgos genéticos de predisposición individual. Una gran cantidad de estudios de genética molecular han implicado claramente al alelo ε4 del gen APOE como un factor de riesgo comprobado para la forma tardía de la EA en casi todas las poblaciones estudiadas.Conclusión. Aunque el alelo ε4 del gen APOE es el único factor de riesgo genético comprobado para la forma tardía de la enfermedad, los estudios de epidemiología genética sugieren que otros loci también están implicados.
- Yo pienso que la forma de salir de estas incógnitas es a través del estudio de gemelos univitelinos, en el que uno haya desarrollado la enfermedad y otro no.
Si no se da con los genes responsables, queda la otra vía:
En la enfermedad de Alzheimer (EA), la quinasa GSK-3beta (glycogen synthase kinase-3beta) es la principal responsable de la hiperfosforilación de la proteína tau, debido a la inhibición de las moléculas PI3K/Akt, que controlan la actividad de la enzima, lo que se traduce en un aumento de esta.
Este trabajo muestra este camino hasta la fecha: